Estructura de los anticuerpos

Estructura de los anticuerpos

inmunogl d

En términos simplificados, los anticuerpos desempeñan dos funciones principales en diferentes regiones de su estructura. Mientras que una parte del anticuerpo, el fragmento de unión al antígeno (Fab), reconoce el antígeno, la otra parte del anticuerpo, conocida como fragmento cristalizable (Fc), interactúa con otros elementos del sistema inmunitario, como los fagocitos o los componentes de la vía del complemento, para promover la eliminación del antígeno.

Figura. Representación esquemática de una IgG.Un anticuerpo consta de dos cadenas pesadas (azul) y dos cadenas ligeras (verde) plegadas en dominios constantes y variables. La ampliación del dominio variable muestra una representación en forma de cinta de la estructura de la hoja β y los bucles CDR.

Todos los anticuerpos tienen la misma estructura básica, consistente en dos cadenas pesadas y dos ligeras que forman dos brazos Fab con dominios idénticos en cada extremo, unidos por una región de bisagra flexible al tallo del anticuerpo, el dominio Fc, dando la clásica forma de «Y». Las cadenas se pliegan en pliegues de inmunoglobulina repetidos que consisten en hojas β antiparalelas (1), que forman dominios constantes o variables. Los dominios Fab constan de dos dominios variables y dos constantes; los dos dominios variables constituyen el fragmento variable (Fv), que proporciona la especificidad antigénica del anticuerpo (2) y los dominios constantes actúan como marco estructural. Cada dominio variable contiene tres bucles hipervariables, conocidos como regiones determinantes de la complementariedad (CDR), distribuidos uniformemente entre cuatro regiones de estructura menos variable (FR). Son las CDR las que proporcionan un sitio específico de reconocimiento del antígeno en la superficie del anticuerpo y la hipervariabilidad de estas regiones permite a los anticuerpos reconocer un número casi ilimitado de antígenos (3).

región fc del anticuerpo

Los anticuerpos más sencillos, como las IgG, IgD e IgE, son macromoléculas en forma de «Y» denominadas monómeros. Un monómero está compuesto por cuatro cadenas de glicoproteínas: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas. Las dos cadenas pesadas tienen un peso molecular elevado que varía según la clase de anticuerpo. Las cadenas ligeras se presentan en dos variedades: kappa o lambda y tienen un peso molecular inferior al de las cadenas pesadas. Las cuatro cadenas de glicoproteínas están conectadas entre sí mediante enlaces disulfuro (S-S) y enlaces no covalentes (Figura \(\PageIndex{1})).

Otros enlaces S-S doblan las cadenas individuales de glicoproteínas en una serie de dominios globulares distintos (Figura \(\PageIndex{2}\)). La zona en la que la parte superior de la «Y» se une a la inferior se denomina bisagra. Esta zona es flexible para permitir que el anticuerpo se una a pares de epítopos separados por varias distancias en un antígeno.

Las dos puntas del monómero de la «Y» se denominan fragmentos de unión al antígeno o porciones Fab del anticuerpo (Figuras 1-3). Los primeros 110 aminoácidos o primer dominio de la cadena pesada y ligera de la región Fab del anticuerpo proporcionan especificidad para la unión a un epítopo en un antígeno. La secuencia de aminoácidos de este primer dominio, tanto de la cadena ligera como de la pesada, muestra una enorme variación de un anticuerpo a otro y constituye la región variable (región V). Esto se debe a que cada linfocito B, al principio de su desarrollo, se programa genéticamente a través de una serie de reacciones de empalme de genes para producir un Fab con una forma tridimensional única capaz de adaptarse a algún epítopo con una forma correspondiente.

anticuerpos primarios y secundarios

La unidad funcional básica de cada anticuerpo es un monómero de inmunoglobulina (Ig) (que contiene una sola unidad de Ig); los anticuerpos secretados también pueden ser diméricos con dos unidades de Ig, como la IgA, tetraméricos con cuatro unidades de Ig, como la IgM de los peces teleósteos, o pentaméricos con cinco unidades de Ig, como la IgM de los mamíferos.

Algunas partes de un anticuerpo tienen funciones únicas. Los brazos de la Y, por ejemplo, contienen los sitios que pueden unir dos antígenos (en general idénticos) y, por tanto, reconocer objetos extraños específicos. Esta región del anticuerpo se denomina región Fab (fragmento, unión a antígeno). Está compuesta por un dominio constante y otro variable de cada cadena pesada y ligera del anticuerpo. El paratopo está formado en el extremo amino terminal del monómero del anticuerpo por los dominios variables de las cadenas pesada y ligera. El dominio variable también se denomina región Fv y es la región más importante para la unión a los antígenos. Más concretamente, los bucles variables (tres en cada una de las cadenas ligeras (VL) y pesadas (VH)) son los responsables de la unión al antígeno. Estos bucles se denominan regiones determinantes de la complementariedad (CDR). En el contexto de la teoría de la red inmunitaria, las CDR también se denominan idiotipos. Según la teoría de la red inmunitaria, el sistema inmunitario adaptativo está regulado por las interacciones entre los idiotipos.

estructura y función de los anticuerpos

Guía de los componentes estructurales de un anticuerpo: cadenas pesadas, cadenas ligeras, regiones F(ab)/Fc e isotipos.Imprima esta guía.Los anticuerpos son glicoproteínas que se unen a antígenos específicos.Se producen en respuesta a la invasión de moléculas extrañas en el organismo. Los anticuerpos existen como una o más copias de una unidad en forma de Y, compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas. Cada Y contiene dos copias idénticas de una cadena pesada, y dos copias idénticas de una cadena ligera, que son diferentes en su secuencia y longitud. La parte superior de la forma de Y contiene la región variable, que se une estrecha y específicamente a un epítopo del antígeno.Las cadenas ligeras de un anticuerpo pueden clasificarse como de tipo kappa (κ) o lambda (λ) basándose en pequeñas diferencias en la secuencia polipeptídica. La composición de la cadena pesada determina la clase general de cada anticuerpo (Figura 1 – haga clic para ver la imagen a tamaño completo).

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